Lorsqu’un récepteur ACE2 se lie à la protéine S entourant le coronavirus, il change de forme. Les scientifiques ont identifié dix structures, comme dix faces différentes d’une même protéine, qui permettent au virus d’infecter sa cellule hôte.

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La surface du SARS-CoV-2 il est entouré d’une membrane lipidique dans laquelle des milliers de pics identiques appelés pic de protéines ou protéine S. Cette protéine permet la virus entre dans une cellule et multiplie la vôtre génome.

Quand tu reconnais avec ACE2, son récepteur, la protéine S modifie sa structure tridimensionnelle plusieurs fois pour permettre la fusionnement du membranes cellulaires et virale et commencer l’infection. Une étude publiée dans La nature et menée au Francis-Crick Institute a identifié dix formes différentes de protéine S, sa forme libre et sa forme finale.

Dix structures différentes de la protéine S.

Les scientifiques ont incubé un mélange contenant des protéines S de SRAS-CoV-2 et les protéines ACE2. En plusieurs étapes, ils ont rapidement gelé dans l’éthane liquide un fragment du mélange pour identifier les différentes formes du couple de protéines S-ACE2. Les différentes structures qui se forment pendant la liaison ACE2 ont été déterminées par cryomicroscopies électronique.

Au début, la protéine S existe sous deux formes: ouverte et fermée. Sous sa forme ouverte, le site de l’association ACE2 est accessible; sous sa forme fermée, il est caché. Lorsque ACE2 se lie à un premier site de liaison, parmi les trois disponibles, la protéine S s’ouvre un peu plus grâce aux changements conformation. C’est sa troisième forme. À ce stade, deux autres ACE2 peuvent venir se réparer. Lorsque les trois sites de liaison sont pris, le noyau de la protéine est libre. le sous-unité S1 est déstabilisé et ses interactions avec la sous-unité S2 altérées. C’est cette forme qui permettrait une infection en induisant des fusions membranaires. Au total, les scientifiques ont identifié dix structures différentes entre la première liaison ACE2 et la fusion des membranes.

Nous pouvons voir que lorsque la protéine S devient plus ouverte, sa stabilité diminue, ce qui augmente sa capacité à réaliser une fusion membranaire, permettant l’infection. “, Explique Donald Benton, stagiaire postdoctoral à l’Institut Francis-Crick, co-auteur de cette recherche.

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En comprenant les premiers stades de l’infection, les scientifiques espèrent découvrir de nouvelles cibles pour antiviraux déjà existante.

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